| .大豆谷氨酸脱羧酶分离纯化及酶学性质研究[J].中国油脂,2011,(11):.[.Isolation and properties of soybean glutamate decarboxylase[J].China Oils and Fats,2011,(11):.] |
| 大豆谷氨酸脱羧酶分离纯化及酶学性质研究 |
| Isolation and properties of soybean glutamate decarboxylase |
| |
| DOI： |
| 中文关键词: 大豆 谷氨酸脱羧酶 酶学性质 |
| 英文关键词:soybean glutamate decarboxylase(GAD) enzyme character |
| 基金项目: |
|
|
| 摘要点击次数: 1173 |
| 全文下载次数: 10 |
| 中文摘要: |
| 对大豆中的谷氨酸脱羧酶(GAD)进行了提取、纯化及酶学性质的研究.采用硫酸铵分级沉淀技术对大豆中GAD进行了纯化,该酶被纯化了4.7倍.纯化后的大豆GAD最适温度为40℃,最适pH为5.9,大豆GAD的热稳定性较差,在80℃几乎失去活性,但该酶在pH5.0～8.0较稳定,能保持很好的酶活.大豆GAD对底物谷氨酸的Km值为19.4 mmol/L.Mg2、KCl对大豆GAD活性影响不大,但KI、Ag+、SDS对大豆GAD有抑制作用.Ca2+对大豆GAD有激活作用,当Ca2浓度为1 500 μmol/L时,对大豆GAD激活作用最强,相对酶活能达到160％.大豆GAD与其他植物GAD相比存在差异,并证实可被Ca2+激活. |
| 英文摘要: |
| |
| 查看全文 查看/发表评论 下载PDF阅读器 |
| 关闭 |
|
|
|
